{"id":8628,"date":"2014-03-07T15:07:54","date_gmt":"2014-03-07T18:07:54","guid":{"rendered":"http:\/\/bfbdigital.org.ar\/?p=8628"},"modified":"2014-03-07T15:07:54","modified_gmt":"2014-03-07T18:07:54","slug":"investigacion-proteinas-encargadas-de-transportar-agua","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/bfbdigital.org.ar\/index.php\/2014\/03\/07\/investigacion-proteinas-encargadas-de-transportar-agua\/","title":{"rendered":"Investigaci\u00f3n: prote\u00ednas encargadas de transportar agua"},"content":{"rendered":"

\"na16fo01\"<\/a>Las acuaporinas son prote\u00ednas encargadas de transportar el agua a trav\u00e9s de los compartimientos celulares. A veces, dos prote\u00ednas se relacionan y conforman enlaces. En este sentido, la regulaci\u00f3n que sufre al disminuir el PH es un punto a tener en cuenta. En di\u00e1logo con Agust\u00edn Yaneff, farmac\u00e9utico, doctorando en Biof\u00edsica cuenta sobre el desarrollo de su trabajo en una prote\u00edna de membrana plasm\u00e1tica que est\u00e1 conservada en todas las plantas como una familia. Son las PIP 1.<\/span><\/strong><\/p>\n

\u2013\u00bfQu\u00e9 funci\u00f3n cumplen?<\/strong><\/p>\n

\u2013Bueno, vamos por partes. En principio, para realizar su actividad necesitan una interacci\u00f3n con otra familia, las PIP 2. Se vio que muchas no llegan al lugar donde tienen que llegar, la membrana plasm\u00e1tica, si est\u00e1n expresadas solas. Yo estudio entonces la regulaci\u00f3n, es decir, la apertura y el cierre del canal de las acuaporinas de la PIP 1.<\/p>\n

\u2013Acuaporinas…, me suena.<\/strong><\/p>\n

\u2013S\u00ed, ya ha hablado con gente de mi grupo de esto. Se trata de una\u00a0prote\u00edna encargada de transportar el agua a trav\u00e9s de los compartimientos celulares.<\/p>\n

\u2013Entonces…<\/strong><\/p>\n

\u2013Lo que le dec\u00eda: necesito que est\u00e9n interactuando con una PIP 2 porque de lo contrario no logro que se expresen en el lugar donde se tienen que expresar.<\/p>\n

\u2013O sea que lo que usted est\u00e1 tratando de ver es c\u00f3mo las relaciones entre esas dos prote\u00ednas regulan el comportamiento de la PIP 1.<\/strong><\/p>\n

\u2013Exactamente.<\/p>\n

\u2013\u00bfC\u00f3mo es esa relaci\u00f3n entre \u201cpips\u201d?<\/strong><\/p>\n

\u2013Van de a cuatro.<\/p>\n

\u2013\u00bfQu\u00e9 quiere decir eso? \u00bfVan juntas? \u00bfEst\u00e1n pegadas?<\/strong><\/p>\n

\u2013No se sabe bien. Se sabe que interaccionan entre ellas mismas. Se sabe que se forma…<\/p>\n

\u2013Una gran mol\u00e9cula con cuatro canales.<\/strong><\/p>\n

\u2013Exactamente. Y esas interacciones son electroest\u00e1ticas, o del tipo Van der Vaals. No son enlaces qu\u00edmicos, sino interacciones d\u00e9biles entre prote\u00ednas.<\/p>\n

\u2013\u00bfPuente hidr\u00f3geno?<\/strong><\/p>\n

\u2013Podr\u00eda formarse un puente hidr\u00f3geno; tambi\u00e9n alg\u00fan puente de sulfuro, que eso s\u00ed es un enlace, pero en principio no se sabe.<\/p>\n

\u2013Se atraen.<\/strong><\/p>\n

\u2013S\u00ed, con fuerzas relativamente d\u00e9biles. Hay algunas publicaciones que sugieren que se forman puentes de sulfuro…<\/p>\n

\u2013\u00bfQu\u00e9 son?<\/strong><\/p>\n

\u2013Enlaces entre dos amino\u00e1cidos que reaccionan entre los dos sulfuros y forman un puente azufre-azufre. Son enlaces d\u00e9biles, pero mucho m\u00e1s fuertes que los que les dije antes, por ejemplo que el Van Der Vaals.<\/p>\n

\u2013\u00bfC\u00f3mo es \u00e9se?<\/strong><\/p>\n

\u2013Son interacciones entre grupos no polares, entre grupos que tienen una densidad de electrones uniforme en toda la mol\u00e9cula. Esos grupos tienden a unirse, por ejemplo el aceite con compuestos similares al aceite. En la qu\u00edmica se dice que lo similar disuelve lo similar…<\/p>\n

\u2013\u00bfPero por qu\u00e9 si hay electrones distribuidos homog\u00e9neamente se atraen? \u00bfNo tendr\u00edan que separarse?<\/strong><\/p>\n

\u2013No. Cuando hay una mol\u00e9cula como el agua, que tiene una distribuci\u00f3n diferencial de electrones en su estructura (tiene muchos m\u00e1s en la parte donde est\u00e1 el ox\u00edgeno y menos donde est\u00e1n los hidr\u00f3genos), tiene una semicarga negativa donde est\u00e1 el ox\u00edgeno y una semicarga positiva donde est\u00e1n los hidr\u00f3genos. Las interacciones entre esas mol\u00e9culas son electroest\u00e1ticas: interacciona generalmente la parte m\u00e1s positiva con la parte m\u00e1s negativa. Cuando no hay una diferenciaci\u00f3n y toda la mol\u00e9cula tiene los electrones distribuidos uniformemente, esas mol\u00e9culas sin carga interaccionan con otras mol\u00e9culas sin carga (o sea, con mol\u00e9culas similares a ellas). Los electrones est\u00e1n distribuidos en orbitales; cuando dos mol\u00e9culas interaccionan en general se generan orbitales de menor energ\u00eda. Los electrones tienden a irse ah\u00ed. Aqu\u00ed estoy tocando de o\u00eddo, porque recuerde que no estudi\u00e9 qu\u00edmica, sino farmacia.<\/p>\n

\u2013Volvamos a lo que est\u00e1 investigando.<\/strong><\/p>\n

\u2013Yo para investigar la regulaci\u00f3n de estas PIP 1 principalmente me focalizo en la regulaci\u00f3n que sufre al disminuir el PH la concentraci\u00f3n de protones del medio interno. Hay un mecanismo por el cual se \u201cprotona\u201d, es decir, se le une un hidr\u00f3geno a una histinina…<\/p>\n

\u2013\u00bfQu\u00e9 es?<\/strong><\/p>\n

\u2013Un amino\u00e1cido que conforma parte de la prote\u00edna. La prote\u00edna tiene veinte amino\u00e1cidos, uno de los cuales es la histinina, que tiene como un brazo que se puede cargar tomando un prot\u00f3n del medio. Cuando se produce la protonizaci\u00f3n, se hipotetiza que se favorece que el brazo se disponga de tal manera que cierra el canal. Yo trabajo investigando c\u00f3mo es esa regulaci\u00f3n y si cambia cuando la 1 est\u00e1 interaccionando con la 2, o cuando la 2 est\u00e1 sola y c\u00f3mo hay diferentes variantes en c\u00f3mo se puede comportar esa regulaci\u00f3n dependiendo de qu\u00e9 acuaporinas est\u00e1n en la membrana. Lo que yo regulo es la concentraci\u00f3n de protones del medio donde est\u00e1 la acuaporina. Lo que hago es aumentarle la cantidad de protones, incrementa la carga positiva y por lo tanto hay m\u00e1s acuaporinas tendientes a estar en el estado cerrado. Yo cambio la concentraci\u00f3n de protones interna del ovocito y analizo la actividad, la permeabilidad al agua, dependiendo de la concentraci\u00f3n de protones, y obtengo curvas de respuesta de actividad en funci\u00f3n del PH, en funci\u00f3n de los logaritmos de la concentraci\u00f3n de protones. En base a esas curvas y a las estructuras de esas curvas, que est\u00e1n definidas por constantes matem\u00e1ticas, saco conclusiones acerca de si esa acuaporina est\u00e1 tendiendo m\u00e1s a cerrarse en esa situaci\u00f3n que en otra.<\/p>\n

\u2013\u00bfY cu\u00e1l es su hip\u00f3tesis?<\/strong><\/p>\n

\u2013Pienso que las PIP 1, sobre las cuales hay muchas publicaciones diciendo que no transportan agua o que transportan muy poca, en realidad transportan mucha agua, que requieren de la interacci\u00f3n con las PIP 2 para llegar a membrana (eso ya est\u00e1 bastante probado) y que la regulaci\u00f3n de la 1 es muy importante para la regulaci\u00f3n total de la permeabilidad de la membrana. La 1 es importante para modificar la regulaci\u00f3n de la 2, de alguna manera, en cuanto a la concentraci\u00f3n de protones, pero tambi\u00e9n en cuanto a la fosforilaci\u00f3n de residuos, que es otro mecanismo que se vio que puede llegar a favorecer el cierre de las acuaporinas.<\/p>\n

\u2013\u00bfSe cierran las dos?<\/strong><\/p>\n

\u2013S\u00ed, la PIP 1 y la PIP 2. Pero se cierran con concentraciones de protones diferentes. Es muy complejo el an\u00e1lisis que tengo que hacer, porque se trata de hacer mutaciones (cambiar un amino\u00e1cido por otro) para que est\u00e9 toda cerrada todo el tiempo, o pierda la sensibilidad al PH: si yo le saco esa histinina y le pongo otro amino\u00e1cido puedo lograr que no se cierre por aumento de la concentraci\u00f3n de protones. Entonces juego con combinaciones binarias de las dos y saco conclusiones sobre la regulaci\u00f3n de ambas a partir de cerrar la otra, o cambiarle la sensibilidad de protones… Adem\u00e1s de todo, este cierre de las PIP casi seguro responde a lo que se llama \u201ccooperativismo\u201d, que tiene que ver con el hecho de que en prote\u00ednas interactuantes el cambio de actividad de una influye sobre la actividad de las otras. Se pasan esa informaci\u00f3n mediante cambios en la estructura.<\/p>\n

Fuente<\/strong>: http:\/\/www.pagina12.com.ar\/diario\/ciencia\/<\/span><\/a><\/span><\/em><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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