Se estima que se expresan aproximadamente 40 mil proteínas en cada célula del cuerpo humano. Sin embargo, hay una que despierta especial interés entre investigadores y compañías farmacéuticas: la ubiquitna. Se descubrió que esta pequeña molécula de 76 aminoácidos cumplía un rol fundamental en el proceso de degradación y reciclado de las proteínas”, comenta Mario Rossi, investigador adjunto del Conicet en el Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires (IBioBA, Conicet – Instituto Partner de la Sociedad Max Planck).

Los estudios iniciales demostraron que cuando la ubiquitina se une a otras moléculas se disparan una serie de acontecimientos que las conduce hacia el proteasoma, la maquinaria intracelular encargada de degradar las proteínas a sus unidades fundamentales, los aminoácidos.
Desde entonces, se han realizado avances importantes en el estudio de la vía de señalización de la ubiquitina y sus funciones. Además, se han identificado otras moléculas que tienen características similares y que conforman la familia de las Proteinas Similares a la Ubiquitina (UBL, por su sigla en inglés).
Al igual que la ubiquitina, todas las UBls modifican a sus blancos luego de la etapa de traducción, que es el proceso a través del cual el ARN es decodificado para sintetizar proteínas. La unión de las distintas UBLs es capaz de producir cambios dramáticos en la función, cantidad y localización de las proteínas target.
La variedad y la posibilidad de combinaciones y de regulación que plantean las UBLs es mucho mayor que otras modificaciones post traduccionales, y eso explica su importancia desde el punto de vista de ciencia básica y biotecnología, agrega Rossi. “Cuando las proteínas son ubiquitinadas, en muchos se modifica su estructura y su función. Si imaginamos a las proteínas como herramientas, por ejemplo un martillo, su función dependerá de quien o donde lo use. Las modificaciones postraduccionales son responsables de modificar a las proteínas para bien dirigirlas a lugares específicos de las células o para que cumplan funciones bien definidas. Si al martillo le agrego un capuchón puedo martillar una superficie más sensible sin arruinarla. En el caso
particular de la unión de la ubiquitina a las proteínas, su función mas conocida y mejor caracterizada es marcarlas para su degradación”, describe el científico.
Asimismo, Rossi explicó que esta molécula juega un papel fundamental en la biología de la célula gracias a la gran cantidad de moléculas blanco que tiene y la cantidad de modificaciones que puede producir. “Por experiencias similares con otros sistemas _ que intervienen en vías metabólicas o de señalización importantes- no es de extrañar que las alteraciones genéticas, expresión anormal o disfunción del proceso de ubiquitinación estén asociados a la aparición y desarrollo de distintas enfermedades,
apunta. .
Respecto de las patologías en que está alterado este proceso, Rossi comenta que es un campo que se está explorando cada vez en mayor profundidad, pero hasta ahora se sabe que juega un papel importante en cáncer, patologías neurodegenerativas como Parkinson, enfermedades inmunológicas, enfermedades metabólicas como la diabetes, problemas cardiovasculares e infecciones virales. “Sin embargo, es de esperar que la lista siga creciendo a medida que nuestros conocimientos del funcionamiento y regulación de la ubiquitinación siguen creciendo”, aclara.

 Fuente: CONICET